Metódy v bioinformatike - 11 - Štruktúra a funkcia proteínov

Zhrnutie prednášky

Prednáška sa venuje štruktúre a funkcii proteínov ako ďalšej úrovni centrálnej dogmy molekulárnej biológie. Vysvetľuje, že vlastnosti 20 aminokyselín (napr. hydrofóbnosť a hydrofilnosť) ovplyvňujú skladanie reťazca do trojrozmernej štruktúry, ktorá určuje funkciu proteínu. Rozlišuje primárnu, sekundárnu (alfa-helixy, beta-listy), terciárnu a kvartérnu štruktúru. Keďže experimentálne metódy (röntgenová kryštalografia, NMR) sú drahé a pomalé, známych štruktúr je len ~146 tisíc oproti 134 miliónom sekvencií, používa sa predikcia štruktúry: hľadanie minimálnej voľnej energie, molekulárna dynamika, štatistické metódy so simulovaným žíhaním a protein threading. Na záver sa zavádzajú proteínové domény a rodiny ako stavebné prvky proteínov.

• - Proteíny sú reťazce 20 aminokyselín; hydrofóbne sa skladajú dovnútra, hydrofilné von.
• - Trojrozmerná štruktúra proteínu určuje jeho funkciu.
• - Úrovne štruktúry: primárna (sekvencia), sekundárna (alfa-helixy, beta-listy), terciárna (3D poloha atómov), kvartérna (komplexy a interakcie).
• - Röntgenová kryštalografia a NMR sú náročné a drahé: známa štruktúra je len pre ~146 tisíc proteínov oproti 134 miliónom sekvencií v UniProt.
• - Predikcia štruktúry hľadá minimum voľnej energie pomocou molekulárnej dynamiky alebo štatistických metód, no je výpočtovo náročná a vhodná najmä pre malé proteíny či spresňovanie.
• - Protein threading napasuje sekvenciu na známe štruktúry a vyberie najlepšiu; problém je NP-ťažký.
• - Proteínové domény sú samostatne štruktúrované časti proteínov, ktoré sa v evolúcii kopírujú a kombinujú ako Lego; domenová rodina zdieľa sekvenciu, štruktúru aj funkciu.

Zhrnutie pripravené s pomocou AI z prepisu videa.